Albumin

Die Albumine weiß; getrocknetes Eiweiß ") sind eine Familie von globulären Proteinen, von denen die häufigste ist Serumalbumin. Das Albumin-Familie besteht aus den Proteinen, die wasserlöslich sind, sind mäßig löslich in konzentrierten Salzlösungen, und die Erfahrung Hitzedenaturierung. Albumine sind allgemein gefunden in Blutplasma und eindeutig sind von anderen Blutproteinen, daß sie nicht glykosyliert sind. Stoffe mit Albuminen, wie Eiweiß, sind Eiweißkörper bezeichnet.

Eine Reihe von Bluttransport-Proteine ​​sind evolutionär verwandt, einschließlich Serumalbumin, alpha-Fetoprotein, Vitamin D-bindendes Protein und Afamin.

Funktion

Serumalbumin ist das Hauptprotein von humanem Blutplasma. Es bindet Wasser, Kationen, Fettsäuren, Hormone, Bilirubin, Thyroxin und Pharmazeutika - seine Hauptfunktion ist es, die kolloidalen osmotischen Druck des Blutes zu regulieren. Alpha-Fetoprotein ist ein Plasmaprotein, das fötales verschiedenen Kationen, Fettsäuren und Bilirubin bindet. Vitamin D-bindende Protein bindet an Vitamin D und seinen Metaboliten, wie auch Fettsäuren. Die biologische Funktion von Afamin wurde noch nicht charakterisiert.

Struktur

Die 3D-Struktur von Humanserumalbumin wurde durch Röntgenstrukturanalyse zu einer Auflösung von 2.5 Å bestimmt worden. Albumin ist ein 65-70 kDa Protein.

Albumin aus drei homologen Domänen, die ein herzförmiges Molekül zu bilden zubauen. Jede Domäne ist ein Produkt von zwei Sub-Domains, die gemeinsame Strukturmotive zu besitzen. Die Hauptbereiche der Ligandenbindung an menschliches Serumalbumin in hydrophoben Hohlräumen in Subdomänen IIA und IIIA, die eine ähnliche Chemie aufweisen entfernt. Strukturell sind die Serumalbumine ähnliche jede Domäne mit fünf oder sechs interne Disulfidbindungen, wie schematisch nachfolgend gezeigt:

Typen

Serumalbumin

Serumalbumin ist das am häufigsten vorkommende Blutplasmaprotein und wird in der Leber gebildet und bildet einen großen Teil der Gesamtplasmaprotein. Die menschliche Version ist menschliches Serumalbumin, und es in der Regel macht etwa 50% der Plasmaprotein.

Serumalbumine sind bei der Regulierung des Blutvolumens durch Aufrechterhaltung des onkotischen Drucks des Blutabteil wichtig. Sie dienen auch als Träger für Moleküle mit geringer Wasserlöslichkeit auf diese Weise isolieren ihrer hydrophoben Natur, einschließlich fettlösliche Hormone, Gallensalze, unkonjugiertes Bilirubin, freie Fettsäuren, Kalzium, Ionen und einige Medikamente wie Warfarin, phenobutazone, Clofibrat & amp; Phenytoin. Aus diesem Grund ist es manchmal als molekulare "Taxi" bezeichnet. Der Wettbewerb zwischen den Medikamenten für Albumin-Bindungsstellen kann Arzneimittelwechselwirkung durch eine Erhöhung der freien Fraktion eines der Medikamente, wodurch Potenz beeinflussen verursachen.

Bestimmte Arten sind:

  • Humanserumalbumin
  • Rinderserumalbumin oder BSA, die oft in medizinischen und Molekularbiologie Labors eingesetzt.

Low-Albumin kann durch Lebererkrankung, nephrotischem Syndrom, Verbrennungen, Proteinverlust-Enteropathie, Malabsorption, Mangelernährung, der späten Schwangerschaft, artefakt, genetische Variationen und malignen Erkrankungen verursacht werden.

Hoch Albumin wird fast immer durch Austrocknung verursacht. In einigen Fällen von Retinol-Mangel kann die Albuminspiegel hochNormalWerten erhöht werden. Dies liegt daran, Retinol regt die Zellen mit Wasser zu quellen. In Laborexperimenten wurde gezeigt, dass All-trans-Retinsäure unten Humanalbumin Produktion regelt

Normalen Bereich von humanem Serumalbumin bei Erwachsenen 3,5 bis 5 g / dL. Für Kinder weniger als drei Jahre alt sind, ist der Normalbereich breiter, 2,9 bis 5,5 g / dL.

Albumin bindet an den Zelloberflächenrezeptor Albondin.

Andere Arten

Andere Typen umfassen das Speicherprotein Ovalbumin in Eiweiß und verschiedenen Speicher Albuminen in den Samen von einigen Pflanzen, wie Hanf.

  • Beachten Sie, dass das Protein "Albumin" wird mit einem "i" geschrieben, während "Eiweiß" mit einem "e" ist das Eiweiß, die mehrere Dutzend Arten von Albumin enthält, meist Ovalbumin.

Medizinische Anwendungen

Für Patienten mit niedrigem Blutvolumen, gibt es keine Beweise dafür, dass Albumin Sterblichkeit verringert, wenn sie mit preiswertere Alternativen, wie beispielsweise normale Salzlösung verglichen wird, oder daß Albumin reduziert die Mortalität bei Patienten mit Verbrennungen und geringe Albuminspiegel. Daher empfiehlt der Cochrane Collaboration, dass sie nicht verwendet werden, es sei denn in klinischen Studien.

In akustischen Tröpfchenverdampfung wird Albumin manchmal als ein Tensid verwendet. ADV wurde als Krebsbehandlung mittels Okklusionstherapie vorgeschlagen.

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